BAB I
PENDAHULUAN
A.
Latar
Belakang
Suatu
organisme hidup adalah rakitan menakjubkan dari reaksi kimia. Masing-masing
reaksi seolah berjalan sendiri tapi memberi sumbangan untuk kehidupann
organisme sebagai suatu kesatuan. Sel dalam tubuh tumbuhan mampu mengatur
lintasan – lintasan metabolik yang dikendalikannnya agar terjadi dan dapat
mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator
dalam jumlah yang sesuai dan tepat pada saat dibutuhkan. Katalisator inilah
yang disebut dengan enzim.
Peran enzim
sebagai biokatalisator sangat berpengaruh terhadap peristiwa-peristiwa dalam
tubuh. Hal ini karena enzim sebagai determinan yang menentukan kecepatan
berlangsungnya suatu peristiwa fisiologik, yang memainkan peranan sentral dalam
masalah kesehatan dan penyakit. Sehingga, dalam keadaan-keadaan tertentu kerja
enzim akan mengalami perubahan. Dalam keadaan tubuh yang kurang seimbang, atau
tubuh yang kurang sehat, reaksi-reaksi yang terjadi di dalam tubuh menjadi
tidak seimbang. Hal ini disebabkan kerja enzim tidak terkoordinasi dengan
cermat. Sementara dalam keadaan sehat , semua proses fisiologis akan
berlangsung dengan baik serta teratur.
B.
Rumusan
Masalah
1.
Bagaimana
regulasi enzim?
2.
Bagaimana cara mengaktivaasi enzim?
3.
Bagaimana
penjelasan menganai persamaan Michalis-Mentein?
4.
Apa
saja faktor-faktor yang mempengaruhi enzim?
C.
Tujuan
Tujuan dari makalah ini yaitu:
1.
Mengetahui
dan memahami tentang regulasi enzim.
2.
Mengetahui
dan memahami tentang aktivasi enzim.
3.
Mengetahui
dan memahami Persamaan Michallis-Mentein.
4.
Mengetahui
dan memahami faktor-faktor yang mempengaruhi enzim.
BAB II
PEMBAHASAN
A.
Regulasi
Enzim
Enzim bekerrja dengan regulasi tertentu. Regulasi enzim itu sendiri
dilakukan dengan dua cara yaitu:
1)
Secara
Mekanisme umpan balik
2)
Pengandalian
genetik melalui sintesis protein dalam sel
Enzim teregulasi dengan sangat erat.
Namun, ada juga enzim yang tidak teregulaasi. Enzim yang tidak teregulasi bisa
menjadi aktiv atau tidak aktiv. Pada enzim yang aktiv, aktivitas pada enzim
yang tidak teratur dapat mengganggu fungsi sel dan mampu menyebabkan sejumlah
penyakit.
B.
Aktivasi
Enzim
Salah satu sifat enzim yaitu bahwa enzim merupakan biokatalisator
yang paling efisien. Dalam menjalankan tugasnya inilah ada beberapa hal yang
mempengaruhi kecepetan reaksi yang dilakkan enzim, yang pastinya berhubungan erat
dengan energi aktivasi.
Kecepatan reaksi yang tinggi dengan
keberadaan enzim berhubungan dengan energi aktivasi. Maksud dar pernyaaan ini
yaitu jika reaksi yang terjadi dalam sel berlangsung diluar sel, kecepatannya
akan sangat lambat kecuali yang terjadi pada energi diberikan, misalnya dengan
peningkatan suhu. Sementara reaksi dalam
sel berlangsung pada suhu sekitar lingkungannya (mis. 5o - 40oC).
Yang ke dua yaitu bahwa kecepatan
reaksi kimia yang tinggi pada suhu kamar (mis. laboratorium) tidak mungkin
terjadi. Maksudnya, karena kebanyakan reaksi kimia, sekalipun mengeluarkan
energi, tidak terjadi secara spontan (berlangsung dengan sendirinya) tetapi
membutuhkan tambahan energi yang disebut energi aktivasi.
C.
Persamaan
Michaelis-Menten
Leonor Michaelis dan Maud Menten
pada tahun 1913 mengusulkan suatu model untuk menjelaskan kinetik reaksi
enzimatis untuk satu substrat dan satu enzim (Uni-Uni reaction
Hipotesisnya
adalah bahwa “Enzim (E), yang bertindak sebagai reaktan tapi tidak digunakan
dalam reaksi, menyatu dengan substrat (S) dalam suatu kompleks ES dalam
pembentukan produk.”
E =
Enzyme, S = Substrate, P = Product
ES =
Enzyme-Substrate complex
k1,
k2, k3 & k4 = rate constants
Penetuan KM dan Vmax
Harga KM
bervariasi sangat besar, tapi dari kebanyakan enzim berkisar diantara 10-1
- 10-6 M tergantung substrat dan lingkungan seperti suhu dan
kuantitas ion. Untuk mendapatkan harga KM dan Vmax, analisis
langsung persamaan diatas dapat dilakukan, tapi cara ini membutuhkan waktu yang
lama, dan bantuan komputer sangat penting untuk mengoptimasi harga parameter
persamaan dengan cepat.
D.
Faktor-faktor
yang Mempengaruhi Enzim
a. Konsentrasi Enzim
Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang
menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu
konsentrasi substrat tertentu, reaksi pertambahan dengan bertambahnya
konsentrasi enzim. Dalam hal in,i substrat yang digunakan dalam jumlah yang
berlebih.
b. Konsentrasi substrat
Dengan konsentrasi enzim yang tetap, pertambahan konsentrasi substrat akan
menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak
terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi substrat diperbesar.
Keadaan ini telah di terangkan oleh Michaelis-Menten dengan hipotesis
mereka tentang terjadinya kompleks enzim substrat. Persamaan Miichaelis-Menten
yang telah membuktikan hipotesis mereka telah dijelaskan di muka. Untuk dapat
terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak antara enzim dengan
substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian
aktif.
Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya
menampung substrat sedikit. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak
substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut.
Dengan demikian konsentrasi kompleks enzim substrat makin
besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Pada suatu batas
konsentrasi substrat tertentu, semua bagian aktif telah dipenuhi oleh substrat
atau telah jenuh dengan substrat. Dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi
substrat tidak menyebabkan bertambah besarnya kosentrasi kompleks substrat,
sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.
c. Suhu
Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan
pada suhu yang lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Kerena enzim adalah
protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi,
maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif
enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun.
Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat
menaikkan kecepatan reaksi diartikan sebagai kenaikan kecepatan reaksi sebagai
akibat kenaikan suhu 10°C. Koefisien suhu ini diberi symbol Q10 untuk
reaksi yang menggunakan enzim, Q10 ini berkisar antara 1,1 hingga
3,0 artinya setiap kenaikan suhu 10°C, kecepatan reaksi mengalami
kenaikan 1,1 hingga 3,0 kali. Namun kenaikan suhu pada saat mulai terjadinya proses
denaturasi akan mengurangi kecepatan reaksi. Oleh karena ada dua pengaruh yang
berlawanan, maka akan terjadi suatu titk optimum, yaitu suhu yang paling tepat
bagi suatu reaksi yang menggunakan enzim yang tertentu. Tiap enzim mempunyai
suhu optimum tertentu: pada umumnya enzim yang terdapat pada hewan mempunyai
suhu optimum antara 40°C-50°C, sedangkan pada tumbuhan antara 50°C-60°C. Sebagian enzim terdanaturasi
pada suhu di atas 60°C.
d. Pengaruh pH
Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung
pada pH lingkunganya. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif atau ion
bermuatan ganda. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh
terhadap efektifitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim
substrat.
Di samping pengaruh terhadap struktur ion pada enzim, pH
rendah atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan
ini akan mengakibatkan menurunya aktifitas enzim. pH atau daerah pH yang dapat menyebabkan
kecepatan reaksi paling tinggi dinamakan pH optimum.
pH optimum dari enzim amilase misalnya, dapat ditentukan
dengan menentukan jumlah milligram gula yang terbentuk dari beberapa reaksi
yang menggunakan enzim amilase pada berbagai harga pH dan amilum sebagai
substrat.
e. Pengaruh inhibitor
1) Hambatan Revesibel
Hambatan atau inhibilisi pada suatu reaksi yang menggunakan
enzim sebagai katalis dapat terjadi apabila penggabungan substrat pada bagian
enzim mengalami hambatan. Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi
tersebut dinamakan inhibitor. Hambatan terhadap aktifitas enzim dalam suatu
reaksi kimia ini mempunyai arti yang penting, karena hambatan tersebut juga
merupakan mekanisme pengaturan-pengaturan reaksi yang terjadi dalam tubuh kita.
Di samping itu hambatan ini dapat memberikan gambaran lebih
jelas tentang mekanisme kerja enzim. Hambatan yang dilakukan oleh inhibitor
dapat berupa hambatan tidak revesibel atau hambatan revesibel.
Hambatan tidak revesibel pada umumnya disebabkan oleh
terjadinya proses destruksi atau modifikasi sebuah gugus fungsi atau lebih yang
terdapat pada molekul enzim. Hambatan revesibel dapat berupa hambatan bersaing
atau hambatan tidak bersaing.
Hambatan bersaing.
Hambatan bersaing disebabkan karena ada molekul mirip dengan
substrat, yang dapat pula membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor
(EI) pembentukan kompleks ES, yaitu melalui penggabungan inhibitor dengan enzim
pada bagian aktif enzim. Dengan demikian terjadi persaingan antara inhibitor
dengan substrat terhadap bagian aktif enzim melalui reaksi sebagai berikut :
E + S -------------- ES
E + I --------------- EI
Inhibitor yang menyebabkan hambatan bersaing disebut inhibitor
bersaing. Inhibitor ini menghalangi terbentuknya kompleks ES dengan cara
membentuk kompleks EI dan tidak dapat membentuk hasil reaksi ( P).
E + S -------------- ES ------------ E
+ P (membentuk hasil reaksi)
E + I -------------- EI
------------ ( tidak terbentuk hasil reaksi)
Dengan demikian adanya inhibitor bersaing dapat mengurangi
peluang bagi terbentuknya kompleks ES dan hal ini menyebabkan berkurangnya
kecepatan reaksi.
Pengaruh inhibitor bersaing ini tidak tergantung pada
konsentrasi inhibitor semata, tetapi juga pada konsentrasi substrat. Pengaruh
inhibitor dapat dihilangkan dengan cara menambah sustrat dalam konsentrasi
besar. Pada konsentrasi substrat yang sangat besar, peluang terbentuknya
kompleks ES juga makin besar. Kecepatan reaksi maksimum ( Vmaks )
dapat tercapai pada konsentrasi substrat (s) pada reaksi yang dihambat oleh
inhibitor bersaing.
Hambatan tak bersaing
Hambatan tidak bersaing ( non competitive inhibition )
tidak di pengaruhi oleh besarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang
melakukannya (inhibitor tidak bersaing). Dalam hal ini inhibitor dapat
bergabung dengan enzim di luar bagian aktif. Penggabungan antara inhibitor
dengan enzim ini terjadi pada enzim bebas, atau pada enzim yang telah mengikat
substrat yaitu kompleks enzim substrat.
E + I ----------- EI
ES + I ------------ ESI
2.) Hambatan
tidak reversibel
Telah dijelaskan bahwa baik hambatan bersaing maupun tidak
bersaing adalah hambatan bersifat reversibel. Kedua macam hambatan tersebut
dapat dirumuskan secara kualitatif. Hambatan tidak reversibel ini dapat terjadi
karena inhibitor bereaksi tidak reversibel dengan bagian tertentu pada enzim,
sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim. Dengan demikian mengurangi
aktivitas katalik enzim tersebut. Sebagai contoh inhibitor molekul
iodoase-tamida yang dapat bereaksi dengan gugus –SH suatu enzim tertentu :
Enzim-
SH + ICH2CONH2 Enzim – S – CH2CONH + HI
Reaksi ini berlangsung tidak reversibel sehingga menghasilkan
produk reaksi dengan sempurna.
3) Hambatan
Alosterik
Hambatan yang terjadi pada enzim alosterik dinamakan hambatan
alosterik, sedangkan inhibitor yang menghambat dinamakan inhibitor alosterik.
Bentuk molekul inhibitor alosterik berkaitan dengan enzim pada tempat diluar
bagian aktif enzim. Dengan demikian, hambatan ini tidak akan dapat diatasi
dengan penambahan sejumlah besar substrat. Terbentuknya ikatan antara enzim
dengan inhibitor mempengaruhi konformasi enzim, sehingga bagian aktif mengalami
perubahan bentuk. Akibatnya ialah penggabungan substrat pada bagian aktif enzim
terhambat.
BAB III
PENUTUP
A. Kesimpulan
Kecepatan
reaksi yang tinggi dengan keberadaan enzim berhubungan dengan energi aktivasi.
Kecepatan
reaksi kimia yang tinggi pada suhu kamar (mis. laboratorium) tidak mungkin
terjadi.
Persamaan Michaelis-Menten. Hipotesisnya adalah bahwa “Enzim (E),
yang bertindak sebagai reaktan tapi tidak digunakan dalam reaksi, menyatu dengan
substrat (S) dalam suatu kompleks ES dalam pembentukan produk.”
Faktor-faktor yanga mempengaruhi enzim yaitu konsentrasi enzim,
konsentrasi substrat, suhu, Ph, dan inhibitor.
A. Saran
Dalam pembuatan makalah, membutuhkan bahan yang cukup banyak
sehingga cukup sulit untuk memahami materi sebagai bahan makalah.
DAFTAR PUSTAKA
Depdiknas.2003.Kamus
Biologi.Balai Pustaka.Jakarta
Kimbal, John
W.1994.Biology.Jilid 1, 2 dan 3. Edisi kelima. Erlangga.Jakarta
Murray, Robert K, 1996, Harper’s,
Biochemistry
Mc. Gilvery, Robert W,
And Gerald W, 1983
Pearce,
Evelyne.1997.Anatomi dan Fisiologi untk Paramedis.Gramedia Pustaka
Utama.Jakarta.
Robert W. McGilvery dan
Gerald W. Goldstein.1983.Biochemistry A Function Approach. Saunders
Company.Virginia.
Tim Kashiko.2002.Kamus
Lengkap Biologi.Kashiko Press.Surabaya.
Triman Jr, 2007 Materi
Biokimia, Surabaya
Tidak ada komentar:
Posting Komentar